1996年-2000年清華大學(xué)生物科學(xué)與技術(shù)系學(xué)士；

2000年-2004年美國普林斯頓大學(xué)分子生物學(xué)系，博士；

2005年-2007年 美國普林斯頓大學(xué)分子生物學(xué)系，博士后；

2007年-至今清華大學(xué)教授、博士生導(dǎo)師；

2017年5月7日從清華大學(xué)證實(shí)，顏寧已接受美國普林斯頓大學(xué)邀請(qǐng)，受聘該校分子生物學(xué)系雪莉·蒂爾曼終身講席教授的職位。

2011年8月獲國家杰出青年科學(xué)基金資助

2012年獲霍華德·休斯醫(yī)學(xué)研究所國際青年科學(xué)家獎(jiǎng)

2012年12月獲中國青年女科學(xué)家獎(jiǎng)

2015年2月獲國際蛋白質(zhì)學(xué)會(huì)“青年科學(xué)家獎(jiǎng)”，表彰其在跨膜物質(zhì)運(yùn)輸?shù)慕Y(jié)構(gòu)生物學(xué)領(lǐng)域所做出的一系列杰出工作

2015年10月獲賽克勒國際生物物理獎(jiǎng)，表彰其對(duì)包括具有里程碑意義的人源葡萄糖轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白GLUT1在內(nèi)的關(guān)鍵膜蛋白的結(jié)構(gòu)生物學(xué)研究做出突出貢獻(xiàn)

2016年6月因觀察到了蛋白質(zhì)在原子層面如何工作，并對(duì)細(xì)胞膜上嵌入蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)展開了深入研究，入選《自然》雜志評(píng)選的“中國科學(xué)之星“”（Science stars of China）

2016年12月基于“肌肉興奮-收縮偶聯(lián)的分子機(jī)理探索”項(xiàng)目入選2016年度“中國高等學(xué)校十大科技進(jìn)展”

2017年第十八屆吳楊獎(jiǎng)。

2017年3月15日，華人盛典組委會(huì)公布顏寧獲得 2016-2017 年度 “影響世界華人大獎(jiǎng)” 提名

2017年12月15日，榮獲“影響中國”2017年度科技人物。

2018年亞洲及大洋洲生物化學(xué)家和分子生物學(xué)家聯(lián)盟卓越研究獎(jiǎng)。

2019年4月30日，當(dāng)選為美國國家科學(xué)院外籍院士。

2019年9月21日，獲2019年度求是杰出科學(xué)家獎(jiǎng)。

2019年魏茲曼女性與科學(xué)獎(jiǎng)。

2019年第十二屆中國青年科技獎(jiǎng)。

2019年北京市突出貢獻(xiàn)獎(jiǎng)。

2019年新世紀(jì)優(yōu)秀人才等獎(jiǎng) 。

2019年“貝時(shí)璋”生物物理青年科學(xué)家獎(jiǎng)。

2019年第二十七屆“北京青年五四獎(jiǎng)?wù)隆?。

人類基因組中編碼蛋白的所有基因約有30%編碼膜蛋白（membrane proteins）。膜蛋白在一切生命過程中起著關(guān)鍵作用，具有重要的生理功能。FDA批準(zhǔn)上市的藥物中,約50%的作用靶點(diǎn)為膜蛋白。因此，對(duì)膜蛋白結(jié)構(gòu)與功能的研究具有極高的生物學(xué)意義及醫(yī)藥應(yīng)用前景。

轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白（transport proteins）是膜蛋白的一大類，介導(dǎo)生物膜內(nèi)外的化學(xué)物質(zhì)以及信號(hào)交換。脂質(zhì)雙分子層在細(xì)胞或細(xì)胞器周圍形成了一道疏水屏障， 將其與周圍環(huán)境隔絕起來。盡管有一些小分子可以直接滲透通過膜，但是大部分的親水性化合物，如糖，氨基酸，離子，藥物等等，都需要特異的轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白的幫助來通過疏水屏障。因此，轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白在營養(yǎng)物質(zhì)攝取，代謝產(chǎn)物釋放以及信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)等廣泛的細(xì)胞活動(dòng)中起著重要的作用。大量疾病都與膜轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白功能失常有關(guān)，轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白是諸如抗抑郁劑，抗酸劑等大量藥物的直接靶點(diǎn)。

研究主要集中在次級(jí)主動(dòng)運(yùn)輸?shù)鞍祝╯econdary active transporters）的工作機(jī)理上。交替通路模型（alternating-access model）被用來解釋轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白的工作機(jī)理，在這個(gè)模型中，轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白至少采取兩種構(gòu)象來進(jìn)行底物的裝載及卸載：一種向膜外開放，一種向膜內(nèi)開放。有許多結(jié)構(gòu)和生物物理學(xué)證據(jù)支持這個(gè)模型。但是，仍有兩個(gè)最有趣的基本問題沒有解決。第一，主動(dòng)運(yùn)輸?shù)哪芰颗悸?lián)機(jī)制是什么？第二，在轉(zhuǎn)運(yùn)過程中，是什么因素觸發(fā)了轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白的構(gòu)象變化？使用基于結(jié)構(gòu)的研究手段對(duì)次級(jí)主動(dòng)運(yùn)輸?shù)鞍走M(jìn)行研究，以期解決轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白工作機(jī)理中的基本問題。

2014年，顏寧率領(lǐng)的團(tuán)隊(duì)在世界上首次解析了人源葡萄糖轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白GLUT1的三維晶體結(jié)構(gòu)，2015年進(jìn)一步獲得了具備更多構(gòu)象的GLUT3結(jié)合底物和抑制劑的超高分辨率結(jié)構(gòu)，從而清晰揭示了葡萄糖跨膜轉(zhuǎn)運(yùn)這一基本細(xì)胞過程的分子基礎(chǔ)。此外，她還對(duì)離子通道結(jié)構(gòu)生物學(xué)領(lǐng)域做出重要貢獻(xiàn)，解析了電壓門控鈉離子通道的晶體結(jié)構(gòu)，最近又利用最新冷凍電鏡技術(shù)獲得了最大鈣離子通道RyR1的高分辨率結(jié)構(gòu)。

2015年進(jìn)一步獲得了具備更多構(gòu)象的GLUT3結(jié)合底物和抑制劑的超高分辨率結(jié)構(gòu)，從而清晰揭示了葡萄糖跨膜轉(zhuǎn)運(yùn)這一基本細(xì)胞過程的分子基礎(chǔ)。

2016年9月，顏寧教授研究組與加拿大卡爾加里大學(xué)陳穗榮研究組合作在《Science》（DOI:10.1126/science.aah5324）發(fā)表研究長文，揭示了目前已知分子量最大的離子通道Ryanodine受體RyR2亞型處于關(guān)閉和開放兩種狀態(tài)的三維電鏡結(jié)構(gòu)，探討了RyR2的門控機(jī)制。通過比較關(guān)閉和開放狀態(tài)的兩個(gè)結(jié)構(gòu)，發(fā)現(xiàn)位于穿膜區(qū)域負(fù)責(zé)通透離子的通道有明顯的變化：在開放構(gòu)象中，該通道發(fā)生擴(kuò)張，從而使得鈣離子能夠順利地從肌質(zhì)網(wǎng)內(nèi)部轉(zhuǎn)移到細(xì)胞質(zhì)中。通過對(duì)RyR2中每個(gè)相對(duì)獨(dú)立的結(jié)構(gòu)域的仔細(xì)比較和分析，認(rèn)為中心結(jié)構(gòu)域極有可能是引發(fā)RyR開放的關(guān)鍵，這一發(fā)現(xiàn)與之前有關(guān)RyR的功能研究結(jié)論相吻合。另外，研究組還獲得了分辨率為5.7埃的RyR1開放構(gòu)象結(jié)構(gòu)，并基于結(jié)構(gòu)比對(duì)，初步分析了RyR1的門控機(jī)理，有關(guān)RyR1的成果已分別發(fā)表在《Nature》（Doi:10.1038/nature14063）和《Cell Research》（Doi:10.1038/cr.2016.89）上，有關(guān)Cav1.1的論文已分別發(fā)表于《Science》（DOI: 10.1126/science.aad2395）和《Nature》（Doi:10.1038/nature19321）雜志上。上述研究與最新的這篇研究論文極大地促進(jìn)了人們對(duì)于興奮-收縮偶聯(lián)的理解。

2017年2月，顏寧教授研究組在《科學(xué)》（Science, DOI: 10.1126/science.aal4326）在線發(fā)表了題為“Structure of a eukaryotic voltage-gated sodium channel at near atomic resolution”的研究長文，在世界上首次報(bào)道了真核生物電壓門控鈉離子通道（以下簡稱“鈉通道”）的3.8 ?分辨率的冷凍電鏡結(jié)構(gòu)，為理解其作用機(jī)制和相關(guān)疾病致病機(jī)理奠定了基礎(chǔ)；研究組成功地獲得了性質(zhì)良好的蛋白樣品，并利用單顆粒冷凍電鏡的方法，重構(gòu)出了可以清晰分辨絕大多數(shù)側(cè)鏈的真核生物鈉離子通道（命名為NavPaS）的三維結(jié)構(gòu)，他們利用電鏡技術(shù)，但反其道而行之，放棄了對(duì)于大分子量蛋白的追求，而利用序列分析選取長度最短的真核鈉離子通道，成功利用重組技術(shù)獲得了表達(dá)量較高、性質(zhì)穩(wěn)定均一的美洲蟑螂的鈉通道蛋白。該結(jié)構(gòu)的解析為理解鈉通道的離子選擇性、電壓依賴的激活與失活特性、配體抑制機(jī)理提供了重要的分子基礎(chǔ)，為解釋過去60多年的大量實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)提供了結(jié)構(gòu)模板，并為基于結(jié)構(gòu)的分子配體開發(fā)奠定了基礎(chǔ)。

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Prior to 2007

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