1996年-2000年清華大學生物科學與技術系學士；

2000年-2004年美國普林斯頓大學分子生物學系，博士；

2005年-2007年 美國普林斯頓大學分子生物學系，博士后；

2007年-至今清華大學教授、博士生導師；

2017年5月7日從清華大學證實，顏寧已接受美國普林斯頓大學邀請，受聘該校分子生物學系雪莉·蒂爾曼終身講席教授的職位。

2011年8月獲國家杰出青年科學基金資助

2012年獲霍華德·休斯醫(yī)學研究所國際青年科學家獎

2012年12月獲中國青年女科學家獎

2015年2月獲國際蛋白質學會“青年科學家獎”，表彰其在跨膜物質運輸?shù)慕Y構生物學領域所做出的一系列杰出工作

2015年10月獲賽克勒國際生物物理獎，表彰其對包括具有里程碑意義的人源葡萄糖轉運蛋白GLUT1在內的關鍵膜蛋白的結構生物學研究做出突出貢獻

2016年6月因觀察到了蛋白質在原子層面如何工作，并對細胞膜上嵌入蛋白質的結構展開了深入研究，入選《自然》雜志評選的“中國科學之星“”（Science stars of China）

2016年12月基于“肌肉興奮-收縮偶聯(lián)的分子機理探索”項目入選2016年度“中國高等學校十大科技進展”

2017年第十八屆吳楊獎。

2017年3月15日，華人盛典組委會公布顏寧獲得 2016-2017 年度 “影響世界華人大獎” 提名

2017年12月15日，榮獲“影響中國”2017年度科技人物。

2018年亞洲及大洋洲生物化學家和分子生物學家聯(lián)盟卓越研究獎。

2019年4月30日，當選為美國國家科學院外籍院士。

2019年9月21日，獲2019年度求是杰出科學家獎。

2019年魏茲曼女性與科學獎。

2019年第十二屆中國青年科技獎。

2019年北京市突出貢獻獎。

2019年新世紀優(yōu)秀人才等獎 。

2019年“貝時璋”生物物理青年科學家獎。

2019年第二十七屆“北京青年五四獎章” 。

人類基因組中編碼蛋白的所有基因約有30%編碼膜蛋白（membrane proteins）。膜蛋白在一切生命過程中起著關鍵作用，具有重要的生理功能。FDA批準上市的藥物中,約50%的作用靶點為膜蛋白。因此，對膜蛋白結構與功能的研究具有極高的生物學意義及醫(yī)藥應用前景。

轉運蛋白（transport proteins）是膜蛋白的一大類，介導生物膜內外的化學物質以及信號交換。脂質雙分子層在細胞或細胞器周圍形成了一道疏水屏障， 將其與周圍環(huán)境隔絕起來。盡管有一些小分子可以直接滲透通過膜，但是大部分的親水性化合物，如糖，氨基酸，離子，藥物等等，都需要特異的轉運蛋白的幫助來通過疏水屏障。因此，轉運蛋白在營養(yǎng)物質攝取，代謝產物釋放以及信號轉導等廣泛的細胞活動中起著重要的作用。大量疾病都與膜轉運蛋白功能失常有關，轉運蛋白是諸如抗抑郁劑，抗酸劑等大量藥物的直接靶點。

研究主要集中在次級主動運輸?shù)鞍祝╯econdary active transporters）的工作機理上。交替通路模型（alternating-access model）被用來解釋轉運蛋白的工作機理，在這個模型中，轉運蛋白至少采取兩種構象來進行底物的裝載及卸載：一種向膜外開放，一種向膜內開放。有許多結構和生物物理學證據(jù)支持這個模型。但是，仍有兩個最有趣的基本問題沒有解決。第一，主動運輸?shù)哪芰颗悸?lián)機制是什么？第二，在轉運過程中，是什么因素觸發(fā)了轉運蛋白的構象變化？使用基于結構的研究手段對次級主動運輸?shù)鞍走M行研究，以期解決轉運蛋白工作機理中的基本問題。

2014年，顏寧率領的團隊在世界上首次解析了人源葡萄糖轉運蛋白GLUT1的三維晶體結構，2015年進一步獲得了具備更多構象的GLUT3結合底物和抑制劑的超高分辨率結構，從而清晰揭示了葡萄糖跨膜轉運這一基本細胞過程的分子基礎。此外，她還對離子通道結構生物學領域做出重要貢獻，解析了電壓門控鈉離子通道的晶體結構，最近又利用最新冷凍電鏡技術獲得了最大鈣離子通道RyR1的高分辨率結構。

2015年進一步獲得了具備更多構象的GLUT3結合底物和抑制劑的超高分辨率結構，從而清晰揭示了葡萄糖跨膜轉運這一基本細胞過程的分子基礎。

2016年9月，顏寧教授研究組與加拿大卡爾加里大學陳穗榮研究組合作在《Science》（DOI:10.1126/science.aah5324）發(fā)表研究長文，揭示了目前已知分子量最大的離子通道Ryanodine受體RyR2亞型處于關閉和開放兩種狀態(tài)的三維電鏡結構，探討了RyR2的門控機制。通過比較關閉和開放狀態(tài)的兩個結構，發(fā)現(xiàn)位于穿膜區(qū)域負責通透離子的通道有明顯的變化：在開放構象中，該通道發(fā)生擴張，從而使得鈣離子能夠順利地從肌質網內部轉移到細胞質中。通過對RyR2中每個相對獨立的結構域的仔細比較和分析，認為中心結構域極有可能是引發(fā)RyR開放的關鍵，這一發(fā)現(xiàn)與之前有關RyR的功能研究結論相吻合。另外，研究組還獲得了分辨率為5.7埃的RyR1開放構象結構，并基于結構比對，初步分析了RyR1的門控機理，有關RyR1的成果已分別發(fā)表在《Nature》（Doi:10.1038/nature14063）和《Cell Research》（Doi:10.1038/cr.2016.89）上，有關Cav1.1的論文已分別發(fā)表于《Science》（DOI: 10.1126/science.aad2395）和《Nature》（Doi:10.1038/nature19321）雜志上。上述研究與最新的這篇研究論文極大地促進了人們對于興奮-收縮偶聯(lián)的理解。

2017年2月，顏寧教授研究組在《科學》（Science, DOI: 10.1126/science.aal4326）在線發(fā)表了題為“Structure of a eukaryotic voltage-gated sodium channel at near atomic resolution”的研究長文，在世界上首次報道了真核生物電壓門控鈉離子通道（以下簡稱“鈉通道”）的3.8 ?分辨率的冷凍電鏡結構，為理解其作用機制和相關疾病致病機理奠定了基礎；研究組成功地獲得了性質良好的蛋白樣品，并利用單顆粒冷凍電鏡的方法，重構出了可以清晰分辨絕大多數(shù)側鏈的真核生物鈉離子通道（命名為NavPaS）的三維結構，他們利用電鏡技術，但反其道而行之，放棄了對于大分子量蛋白的追求，而利用序列分析選取長度最短的真核鈉離子通道，成功利用重組技術獲得了表達量較高、性質穩(wěn)定均一的美洲蟑螂的鈉通道蛋白。該結構的解析為理解鈉通道的離子選擇性、電壓依賴的激活與失活特性、配體抑制機理提供了重要的分子基礎，為解釋過去60多年的大量實驗數(shù)據(jù)提供了結構模板，并為基于結構的分子配體開發(fā)奠定了基礎。

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Prior to 2007

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